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冷冻电镜案例分享(13)| Science:冷冻电子显微镜揭示了光系统II中的氢位置和水网络

发布时间:2026-03-12文章来源: 浏览次数:

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题目: Cryo–electron microscopy reveals hydrogen positions and water networks in photosystem II

链接: DOI:  10.1126/science.adn6541

光系统II启动了光合电子传递链photosynthetic electron transport chain,将太阳能转化为化学能,从而维持地球上的生命。同时催化了两种化学反应:水氧化生成分子氧和质体醌还原。对于效率来说,电子和质子传递的耦合,是至关重要的;然而,由于水结合位点不确定,以及缺少实验确定的氢位置,这些过程的分子基础,仍然是推测性的。

近日,德国亚琛工业大学Rana Hussein,Wolfgang P. Schröder等,柏林洪堡大学的Athina Zouni和Rana Hussein,以及瑞典乌普萨拉大学André Graça,Johannes Messinger等,在Science上发文,报道了嗜热蓝藻Thermosynechococcus vestitus的完全水合光系统II,并采集了高分辨率冷冻电镜数据,最终分辨率达到1.71埃。这一结构表明,前所未有的几个部分占据的水结合位点,以及一半以上的氢和质子位置。这澄清了底物水结合和质体醌B质子化路径。

图1.PSII及其催化反应


图2. T. vestitus (PDB9EVX)二聚体PSII的冷冻电镜结构


蛋白质复合物光系统II,将大量的辅因子和色素聚集在支架内,并实现了水和质子的运动,这是光合作用过程中,在放氧中心进行的水氧化化学的关键。然而,在X射线晶体结构中识别水分子,特别是质子,通常是具有挑战性该项研究,利用具有不同优点和缺点的低温电子显微镜,以比现有X射线结构更高的分辨率,实验表征了光系统II。通过这种方法,氢原子更加明显,还确定了预期存在的一半以上的氢原子,为这种关键酶的功能,提供了关键的见解。


本文来源 [今日新材料]

推文原链接:https://mp.weixin.qq.com/s/76rkq9tZygSAvN2fzHkd6g



福建农林大学分析测试中心

2026年3月12日



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